BAB I
PENDAHULUAN
1.1. Latar Belakang
Enzim merupakan biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk.
Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat. Sehingga enzim dapat dimanfaatkan dalam berbagai proses pengolahan suatu bahan yang tidak bermanfaat menjadi bahan yang bermanfaat. Salah satu dari pemanfaatan enzim adalah pada pemanfaatan susu layu dengan enzim menjadi tahu.
Enzim merupakan mikrobia yang dapat diperoleh dari berbagai tumbuahan maupun hewan. Pada tumbuhan enzim dapat diperoleh contohnya dari ekstrak buah nanas yaitu enzim bromelin dan pada buah papaya yaitu enzim papain. Sedangkan pada hewan salah satunya enzim diperoleh dari pangkreas yaitu enzim pangkrease. Hal ini juga yang menjadikan enzim banyak dimanfaatkan.
1.2. Maksud dan Tujuan
Maksud dan tujuan dari praktikum pemanfaatan enzym ini adalah :
1. mengetahui aktivitas atau kekuatan enzym
2. mengetahui dan menguji pembuatan bating agent secara sederhana
3. mengetahui dan menguji aktivitas enzym pada bating agent
1.3. Rumusan masalah
Adapun permasalah yang diangkat dari praktikum aplikasi enzim ini adalah :
1. Bagaimana bagian-bagian dari system pencernaan hewan ayam dan itik ?
2. Bagaimana reaksi enzim terhadap asam ?
3. Apa efek kerja enzim tanaman terhadap susu ?
4. Bagaimana aktifitas dari enzim ?
5. Bagaimana cara pengaplikasian dari enzim mikrobia ?
BAB II
TIJAUAN PUSTAKA
Pankreas merupakan suatu organ yang menghasilkan tiga jenis enzim yaitu protease, lipase dan karohidratase. Protease berupa enzim tripsin dan khemitripsin yaang berfungsi menghidrolisi protein. Tripsin yang tidak aktif berupa tripsinogen. Lipase berupa lipase pankreas yang berfungsi menghidrolisis lemak. Karbohidratase berupa amilase pankreas yang berfungsi untuk menghidrolisis karbohidrat. Pengujian pada setiap enzim dapat dilakuak dengan cara mengambil sampel yang mengandung protein, lemak dan karbohidrat yang akan dicampurkan cairan pankreas. Sampel ini akan diuji dengan menggunakan pemanasan pada suhu 37˚C yang merupakan suhu optimum dari enzim. Tripsin memiliki pH optimum berdasarkan hasil percobaan adalah 10. Titik akromatik pati terjadi pada menit ke-60 hal ini menunjukan bahwa enzim amilase telah menghidrolisis pati. Susu lakmus yang telah dihidrolisi akan menghasilkan warna merah muda. Warna merah muda menunjukan adanya asam lemak yang merupakan hasil dari hidrolisis. Perubahan ini terjadi pada menit ke- 100
2.1. Enzym
Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.
Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim (http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim).
Enzim adalah suatu katalisator protein yang mempercepat reaksi kimia dalam makhluk hidup atau dalam system biologik. Pada dasarnya adalah untuk menurunkan keperluan energi aktifasi yang digunakan untuk reaksi kimia. Protein enzim disebut dengan Apoenzim mempunyai struktur 3 dimensi dan bagian yang bukan protein disebut Koenzim. Diperkirakan ada 3000 macam enzim dalam sel. Dalam mengkatalisis protein, enzim bersifat sangat spifik, shingga meskipun jumlah enzim ribuan di dalam sel dan substratpun sangat banyak, tidak akan terjadi kekeliruan. Seperti protein pada umumnya, enzim dapat mengalami denaturasi oleh berbagai factor, seperti : perubahan pH yang mencolok, temperature, pelarut organic, urea dan dapat dihambat oleh racun enzim. Oleh karena enzim adalah suatu protein, maka kemampuan mengkatalisis suatu reaksi sangat erat hubungannya dengan struktur tertier dan kwartener dari molekul potein tersebut. Oleh karena itu factor lingkungan sangat mempengaruhi aktifitas enzim. Kunci dari factor lingkungan adalah terletak pada pH dan suhu (Shahid, 1992). Menurut Winarno (1983), enzim merupakan senyawa makromolekulyang spesifik yang mempercepat reaksi biologis. Tidak seluruhh permukaan enzim aktif, dan bagian aktif relative kecil. Bagian aktif enzim adalah bagian enzim yang dapat mengikat substrat dan gugus prostetik bila ada. Sedangkan menuut Girindra Enzim merupakan suatu kelompok protein yang berperan sangat penting dalam proses aktivitas biologis. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator sel yang sangat khas, artinya suatu enzim hanya mampu menjadi katalisator untuk reaksi tertentu saja (Girindra, 1986). Enzim didefinisikan sebagai ferman yang bentuknya tidak tertentu dan tidak teratur yang berkerja tanpa adanya mikrobia. Enzim lengkap disebut dengan Holoenzim; bagian terpenting disebut dengan Apoenzim dan yang bukan protein disebut dengan Kofaktor. Senyawa yang diubah dalam reaksi yang dikatalisis enzim disebut dengan substrat. Dalam reaksi enzim, substrat bergabung dengan Holoenzim dan dilepas dalam bentuk dimodifikasi. Pengertian enzim dari pendapat Rex Montgomery dan kawan-kawan mengatakan bahwa enzim meningkatkan laju reaksi yang mungkin terjadi dalam jaringan. Seperti diterangkan bahwa enzim sebagai protein, memiliki berat molekul yang besar. Bila enzim tidak ada, maka reaksi-reaksi akan berjalan terlalu lambat untuk dapat menopang kehidupan atau reaki-reaki tersebut akan memerlukan kondisi-kondisi non-fisiologis (Montgomery dkk, 1993).
Gambar 1. Struktur Bagan Ayam
Potongan depan perut, menunjukkan pankrea dan duodenum. Pankrea adalah organ pada system pencernaan yang memiliki dua fungsi utama yaitu menghasilkan enzim pencernaan serta beberapa hormone penting seperti insulin. Pankreas terletak pada bagian posterior perut dan berhubungan erat dengan duodenum (usus 12 jari).
2.2. Bating Agent
Menurut Bienkiewiez (1983) bahwa proses pengikisan protein dikerjakan dalam cairan yang sama dengan proses pembuangan kapur. Proses ini merupakan penghilangan akhir dari komponen kulit yang bukancollagen,meliputi protein globular, elastin dan sisa struktur sel. Dahulu proses pengikisan protein menggunakan bahan enzim dari produk alami (kotoran dan urine). Jumlah enzim yang digunakan untukbating adalah sangat kecil bila dibandingkan dengan berat kulit. Proses enzimatik harus dikontrol dengan hati-hati, karena dalam waktu yang lama akan membahayakan terhadap kulit. Pengunaan enzim berlebihan dan penambahan temperatur menyebabkan protein banyak yang hilang, kulit akan menjadispongy atau kosong (losse grain). Operasi pengikisan protein pada kulit, membuat fibril collaagen terpisahkan, akibatnya sulit dikontrol dan belum ada metode yang tepat untuk mengontrolnya.
Adapun tujuan dari proses bating :
1. Melemaskan anyaman serat
2. Melarutkan protein non kolagen diantara serat kulit.
3. Menormalkan kebengkakan kulit karena basa dengan enzym yang spesifik.
Faktor yang berpengaruh pada proses bating :
1. Suhu : suhu normal antara 30-370C, optimum pada 370C. Untuk bahan bating asam 20-250C, optimum pada 250C.
2. Waktu : semakin lama semakin banyak protein yang larut, semakin lembek kulitnya(30’-60’).
3. pH : 8-8,5 ; bahan bating asam : 4,5-5
4. Kosentrasi bahan bating : tergantung nilai enzym dan satuannya.
Bahan Kimia Bating
Ada tiga kelompok bahan bating :
1. Bahan bating lemah (weak bating agent) : 500 – 1000 LVU
2. Bahan bating menengah (medium bating agent) : 1000 – 1500 LVU
3. Bahan bating kuat (strong bating agent) : 1500 – 2000 LVU
Bahan bating patent terdiri dari 3 komponen, yaitu :
1. Enzym, yaitu bahan katalis biologi yang mengatur reaksi tanpa mengalami perubahan sendiri. Enzym yang aktivitasnya khusus pada protein disebut protease.
2. Serbuk kayu sebagai zat pembawa (carrier).
3. Garam-garam amonium.
4. Garam-garam netral sebagai bahan buffer.
5. Bahan deliming.
Kontrol Bating
1. Thumb test
Bila kulit bagian nerf ditekan, akan membekas, dan lama kembalinya.
2. Air permeability test
Bagian kulit yang tipis, dibuat kantong (digelembungkan) dengan tangan, ditekan kuat, jika terjadi gelembung udara kecil pada kantong, maka bating dianggap cukup.
Enzim ialah sejenis protein yang bertindak sebagai mangkin organik yang dapat
mengawal atur serta mempercepatkan tindak balas biokimia dalam sel.
Enzim terbina daripada protein yang dihasilkan oleh sel hidup.Tindakan enzim spesifik. Setiap jenis enzim hanya bertindak balas dengan substrat tertentu sahaja. Contoh: enzim sukrase hanya boleh berindak balas dengan sukrosa tetapi tidak boleh bertindak balas dengan maltosa walaupun kedua-duanya adalah gula. Tindak balas enzim boleh berbalik. Arah tindak balas bergantung kepada jumlah substrat dan hasil yang ada. Tindak balas penguraian lemak akan berlaku dari kiri ke kanan atau dari kanan ke kiri sehingga keseimbangan tercapai antara kedua-dua substrat. Enzim diperlukan dalam kuantiti yang kecil. Sedikit enzim akan memangkinkan satu bilangan besar tindak balas biokimia yang sama. Enzim tidak boleh dimusnahkan selepas tindak balas biokimia selesai. Oleh itu, enzim boleh digunakan berulang kali. Suhu optimum bagi tindak balas enzim ialah pada 37oC.
2.3. Pengujian Aktivitas Enzim
Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.
Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim (http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim).
Beberapa enzim disintesis dalam bentuk precursor atau calon enzim yang tidak aktif dapat diaktifkan dalam limngkungan dan kondisi yang tepat. Suatu contoh ialah tripsinogen disintesis dalam pancreas dan diaktifkan dengan memecah salah satu ikatan peptidanya dalam usus kecil untuk membentuk enzim aktif tripsin. Cara-cara perubahan tersebut disebut modifikasi kovalen.
Bentuk enzim yang tidak aktif disebut juga zimogen. Cara pemecahan glikogen dikendalikan oleh enzim. Enzim ini keaktifannya ditentukan oleh melekat dan lepasnya gugus fosfat pada residu serin dalam molekul enim. Ada enzim tertentu yang dapat mengatur pdan pelepasan gugus fosfat tersebut.
Kekhususan aktivitas enzim adalah peranannya sebagai katalis hanya terhadap satu reaksi atau beberapa reaksi yang sejenis saja. Jadi dapat melibatkan beberapa jenis substrat. Contohnya : glukosa oksidase yang banyak digunakan dalam industri pangan mempunyai kekhususan yang lumayan. Glukosa oksidase yang diisolasi dari jamur Penicillium notatum misalnya hanya dapat mengkatalisis oksidasi glukosa dan 2-dioksiglukosa, tetapi hanya sedikit saja atau tidak mempunyai keaktifan sama sekali terhadap metilglukosida, manosa, xilosa, atau disakarida.
Daya kerja enzim proteinase, seperti tripsin dan pepsin, terhadap ikatan peptide protein berbeda. Tripsin tinggi sekali derajat aktivitas spesifiknya, karena kadang-kadang hanya menghidrolisis ikatan peptide tertentu dalam protin maupun menghidrolisisester asam amono dan alcohol.
Secara umum spesifisitas aktifitas enzim dapat digolongkan atas speifisitas kelompok, yang berarti hanya mengkatalisis reaksi tipe tertentu seperti oksidasi monosakarida atau hidrolisis oligosakarida. Disamping itu, tentu saja ada enzim yang aktivitasnya sangat khusus; misalnya amylase menghidrolisis ikatn glikosidik α-1,4 karbohidrat.
Di samping spesifisitas terhadap ikatan, ada juga spesifisitas stereo, yaitu suatu enzim yang tidak mampu mengkatalisis stereoisomer substrat. Contohnya arginase hanya menghidrolisis L-arginin menjadi ornitin dan urea, tetapi tidak mampu menghidrolisis D-arginin.
Berdasarkan hal-hal tersebut, maka enzim mempunyai derajat spesifisitas yang berbeda-beda yaitu :
1 Spesifisitas stereokimia, yaitu menunjukkan kesukaan untuk mengkatalisis bentuk isomer optic tertentu.
2 Spesifisitas kelompok atau fungsional, yaitu bekerja terhadap pemutusan dan pemasangan suatu ikatn yang mengikat gugus fungsional tertentu. Contoh tripsin adalah protease yang hanya aktif pada ikatan peptide pada sisi karboksil dari arginin dan lisin.
3 Spesifisitas yang rndah, tidak membedakan jenis substrat hanya spesifik pada ikatan yang aka dipecah.
4 Spesifitas absolute, hanya menyerang satu jenis substrat tunggal. Sebagian besar enzim termasuk pada kategori ini.
Kekhususan enzim sangat penting dalam pengolahan pangan dengan sering diperlukan untuk mengunbah salah satu komponen bahan. Demikian juga halnya untuk analisis pangan. (Winarno, 1986)
Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.
Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua. Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia. Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase, aminoasil tRNA sintetase dan ribosom.
Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.
Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi. Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.
Gambar 2. Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.
Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat. Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif. Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡ :
1 Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
2 Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
3 Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
4 Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
(http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim)
2.3. Jenis kelenjar pankreas yang digunakan.
a. ayam
Ayam peliharaan (Gallus gallus domesticus) adalah unggas yang biasa dipelihara orang untuk dimanfaatkan untuk keperluan hidup pemeliharanya. Ayam peliharaan (selanjutnya disingkat "ayam" saja) merupakan keturunan langsung dari salah satu subspesies ayam hutan yang dikenal sebagai ayam hutan merah (Gallus gallus) atau ayam bangkiwa (bankiva fowl). Kawin silang antarras ayam telah menghasilkan ratusan galur unggul atau galur murni dengan bermacam-macam fungsi; yang paling umum adalah ayam potong (untuk dipotong) dan ayam petelur (untuk diambil telurnya). Ayam biasa dapat pula dikawin silang dengan kerabat dekatnya, ayam hutan hijau, yang menghasilkan hibrida mandul yang jantannya dikenal sebagai ayam bekisar.
Dengan populasi lebih dari 24 milyar pada tahun 2003, Firefly's Bird Encyclopaedia menyatakan ada lebih banyak ayam di dunia ini daripada burung lainnya. Ayam memasok dua sumber protein dalam pangan: daging ayam dan telur.
Karena ayam termasuk unggas peliharaan populer dan murah, muncul berbagai istilah teknis akibat kegiatan penangkaran dan peternakan ayam.
Berdasarkan fungsi
Menurut fungsinya, orang mengenal
• ayam pedaging atau ayam potong (broiler), untuk dimanfaatkan dagingnya;
• ayam petelur (layer), untuk dimanfaatkan telurnya;
• ayam hias atau ayam timangan (pet, klangenan), untuk dilepas di kebun/taman atau dipelihara dalam kurungan karena kecantikan penampilan atau suaranya (misalnya ayam katai dan ayam pelung; ayam bekisar dapat pula digolongkan ke sini meskipun bukan ayam peliharaan sejati);
• ayam sabung, untuk dijadikan permainan sabung ayam.
Istilah ayam sayur dipakai untuk ayam kampung atau ayam aduan yang selalu kalah, dan tidak diseleksi khusus sebagai ayam pedaging.
Berdasarkan ras
Di Indonesia dikenal istilah ayam ras dan ayam bukan ras (buras, atau kampung). Dalam pengertian "ayam ras" menurut istilah itu yang dimaksud sebenarnya adalah ras yang dikembangkan untuk usaha komersial massal, seperti Leghorn ("lehor"). Ke dalam kelompok ayam buras terdapat pula ras lokal ayam yang khas namun tidak dikembangkan untuk usaha komersial massal. Ayam-ayam ras lokal demikian sekarang mulai dikembangkan (dimurnikan) sebagai ayam sabung, ayam timangan (pet), atau untuk acara ritual. Berikut ini adalah ras lokal ayam di Nusantara yang telah dikembangkan untuk sifat/penampilan tertentu:
• ayam pelung, ras lokal dan unggul dari Priangan (Kabupaten Cianjur) yang memiliki kokokan yang khas (panjang dan bernada unik), termasuk ayam hias;
• ayam kedu (termasuk ayam cemani), ras lokal dan mulia dari daerah Kedu dengan ciri khas warna hitam legam hingga moncong dan dagingnya, termasuk ayam pedaging dan ayam hias;
• ayam nunukan, ras lokal dan mulia dari Nunukan, Kaltim, dengan bentuk badan tegap dan ukuran besar, keturunan ayam aduan, termasuk ayam pedaging dan hias;
Berdasarkan penampilan luar (fenotipe) khas
Ayam "bantam" adalah istilah bahasa Inggris untuk ayam katai atau setengah katai hasil seleksi
Terdapat pula beberapa istilah untuk menyebut penampilan fenotipe khas tertentu namun sifat itu tidak selalu eksklusif milik ras tertentu, seperti
• ayam walik (frizzle), ayam dengan bulu yang tidak menutupi badan tetapi tegak berdiri;
• ayam bali, ayam dengan leher tidak berbulu dan jambul di kepalanya, sekarang mulai dibiakmurnikan.
• ayam katai (bantam), istilah umum untuk ayam dengan ukuran kecil (proporsi panjang kaki dengan ukuran badan lebih kecil daripada ayam "normal"), terdapat berbagai ras lokal dan ras murni seleksi yang masuk kategori ini
b. sifat fisis ayam
Ayam tidak memiliki pallatum mole, karenanya rongga mulut dan faring praktis jadi satu disebut orofaring. Selaput lendirnya terdiri dari selaput lendir kutan dengan epitel yang mengalami pertandukan didaerah punggung lidah, langit-langit sampai laring. Pada tunika propria terdapat kelenjar mukous dan folikel getah bening yang tersebar merata.
Ayam tidak memiliki gigi, bibir dan pipi, sebagai gantinya adalah paruh. Suatu modifikasi dari kulit seperti halnya dengan kuku dan tanduk pada kuda dan sapi. Paruh ayam terdiri dari 4 lapis yakni : tulang , kutis dan epidermis yang bertnaduk. Pada pangkal paruh dan selaput lendir orofaring terdapat ujung saraf dalam bentuk korpuskulus Grandy dan korpuskulus Herbat. Lidah berbentuk memanjang dan runcing dengan punggung yang bertanduk.
Putik pengecap tidak terdapat pada lidah ayam, tapi sel-sel pengecap banyak terdapat tersebar pada lidah, palatum durum dna paruh. Tetapi peranannya masih diragukan diduga hanya sebagai penangkap singgungan. Tapi burung merpati mempunyai putik pengecap pada lidahnya. Kelenjar air liur banyak ragamnya, ada beberapa kelenjar yang dianggap membentuk kelompok kelenjar airliur yaitu :
- Glandula Maxillares, pada langit-langit
- Glandula Palatinae pada sekitar permuaraan rongga hidung
- Glandula Submandibulares anterior dan posterior.
- Glandula linguales pada lidah
- Glandula Spheno-pterygoidens, pada atas laring
- Glandula Croco-aryteniodea, disekitar laring
Kelenjar tersebut semuanya berbentuk mirip satu dengan lainnya. Ujung kelenjar bersifat mukous dan mempunyai epitel silindris, sitoplasmanya pucat dan berbusa sekretanya adalah lendir dialirkan melalui alat penyalur kedalam rongga mulut.
2. Lambung
Pada ayam dikenal adanya : Lambung kelenjar (proventriculus) dan lambung otot (Gizzard / ventriculus).
a. Lambung kelenjar :
Secara mikroskopis, sinus kelenjar membentuk lipatan-lipatan selaput lendir konsentris dengan epitel silindris. Dibagian dalam sinus kelenjar membentuk sinus colligentes yang merupakan penampung sekreta dari kelenjar yang tersusun secara radier. Ujung kelenjarnya berbentuk buluh (tubulus) bercabang dengan epitel kubis. Diantara ujung kelenjar terdapat jaringan ikat yang banyak mengandung pembuluh darah dan limfosit, muskularis mukosa berbatasan dengan tunika muskularis.
b. Lambung otot
Secara makroskopis berbentuk sebagai lensa biconveks. Dindingnya tebal dan terdiri atas otot polos dengan laterap aponeorosis. Pada mukosa terdapat kelenjar tubulus bercabang dengan epitel kubis. Sekreta kelenjar ini setelah sampai di lumen lambung mengeras membentuk keratinoid plate. Tebalnya kira-kira 1 mm dengan permukaan yang kasar. Dalam lumen lambung otot sering dijumpai benda kasar misalnya kerikil atau pecahan kaca yang membantu menghancurkan makanan berbentuk butiran.
3. Usus Halus
Secara anatomis duodenum membentuk huruf “U” dengan pankreas pada lekuk dalamnya. Secara mikroskopis hampir sepanjang usus ayam selaput lendirnya membentuk villi, dan pada duodenum paling tinggi kira-kira 1-1,5 mm. Semakin kebelakang menjadi semakin rendah dan tebal.
Susunan vili mirip pada mammalia dengan epitel silindris dan sel mangkok diantaranya. Hanya saja pada tunika propria tersebar jaringan limfoid yang hampir merata dengan sel eosinofil. Kelenjar lieberkhun relatif pendek.
Muskularis mukosa terdiri dari otot polos yang tersusun memanjang dan dibawahnya terdapat sub mukosa tanpa adanya kelenjar Brunner. Tunika muskularis interna tersusun melingkar dan lebih tebal dari tunika muskularis eksterna.
4. Usus Kasar (Colorectum)
Ditandai dengan tempat bermuaranya caecum. Colorectum ini pendek saja dan segera bermuara pada cloaca, yang berakhir pada anus, Caecum pada ayam panjangnya 15-25 cm, pada burung merpati 5-6 cm. Tempat permuaraan caecum ini menyempit karena dilengkapi dengan sphincter. Pada mukosa tersebar banyak limfosit membentuk folikel dan membentuk penonjolan selaput lendir. Cloaca terbagi dalam 3 daerah yakni : Koprodeum, Urodeum dan Proktodeum.
5. Hati
Hati ayam dibandingkan dengan besar tubuhnya relatif besar. Warnanya coklat tua dan terdiri dari 2 lobus. Struktur umum mirip dengan hati mammalia dengan lobulasi kurang jelas. Kapsula tipis, jaringan interlobularis tipis dan agak jelas pada segitiga kiernan. Limfosit dan leukosit banyak terdapat pada stroma hepatitis. Susunan sel hati yang radier dalam lobulus kurang jelas, sebaliknya sinusoid lebih jelas.
Ayam memiliki kantung empedu dengan selaput lendir membentuk lipatan. Epitel permukaan selaput lendir silindris sebaris dan pada tunika propria tidak terdapat kelenjar Tunia muskularis agak tipis tetapi serosa relatif tebal.
6. Pankreas
Kelenjar pankreas ayam cukup jelas. Lobulasi cukup jelas tapi jaringan ikat interlobuler tipis. Sel asinus ujung kelenjar berbentuk piramid dengan butir sekreta mengumpul didaerah kutub bebas. Inti di basal dan tampak sel sentroasiner.
Pulau langerhans relatif lebih banyak dari pada mammalia, bahkan dapat dibedakan 2 bentuk yaitu pulau betha yang mengandung sel alpha tapi sedikit sel betha. Secara mikroskopik pulau alpha lebih besar dan pada jaringan interlobuler pankreas banyak terdapat jaringan limfoid.
HATI
Menurut Dellman (1971) hati (hepar) dianggap kelenjar yang paling besar dalam tubuh hewan dan memiliki fungsi banyak. Pada tahap kehidupan awal (intra uterin) hati berfungsi sebagai pembentuk benda-benda darah. Baru kemudian bangun hati disesuaikan dengan fungsinya sebagai kelenjar eksokrin dan mengatur metabolisme tubuh. Bahkan pendapat mutakhir mengatakan hati sebagai kelenjar endokrin, karena mampum engadakan sintesa berbagai bahan yang selanjutnya dilepas kedalam aliran darh seperti halnya hormon.
Letak hati yang strategis diantara usus dan aliran darah umum, menyebabkan hati menerima darah portal, yang mengangkut zat makanan dari usus halus, kecuali lemak yang diangkat melalui pembuluh khil. Jadi lemak akan melalui duktus thorasikus masuk aliran darah venosus dekat jantung (Delmann, 41 ; Ham, 74).
Bahan makanan yang telah diserap setelah sampai dihati diolah dan keluar sebagai bahan baru dalam aliran darah umum. Sebagian bahan tersebut disimpan dlaam sel-sel tertentu dan selebihnya dipergunakan untuk metabolisme tubuh. Bersama makanan dapat pula terserap zat toksis yang setelah sampai dihati akan ditawar melalui oksidasi, hasil yang tidak berbahaya dibuang melalui empedu.
Fungsi Hati
Sebagai kelenjar eksokrin hati menghasilkan empedu, pada empedu terkandung pigmen, musim, asam empedu, garam empedu, lipoida, lesitin, kholesterol. Pada empedu sering terdapat sel epitel yang berasal dari saluran empedu (Bloom and Fawcett. 78).
Mengatur kadar bahan-bahan tertentu misalnya : glukagon, kalsium dan sebagainya. Kadar glukosa diatur dengan cara melepas cadangan glikogen atau merubahnya melalui lemak atau protein.
Selain itu hati berfungsi : Sintesa komponen protein plasma darah, merubah karoten menjadi vitamin A dan menyimpannya, membentuk erythrocyt maturing faktor, membersihkan darah dari benda asing oleh sel kuffer pada sinusoid.
Bangun Histologi
Hati menurut Hurst and Brown. 1976 adalah sebagai berikut :
Kapsula :
Hati dibalut kapsula yang terdiri dari dua unsur, yakni Kapsula yang terdiri dari dua unsur, yakni Kapsula serosa terdiri dari serosa dan Kapsula fibrosa (Glisson capsule) yang terdiri dari jaringan ikat fibrous. Kapsula dibrosa ini tipis, tetapi menebal didaerah hilus (porta hepatis) yang menunjang pembuluh darah, saraf dan aliran empedu.
Lobulus :
Tiap lobulus dibatasi oleh jaringan ikat interlobularis, yang tebal pada babi sedangkan pada hewan lain misalnya : anjing, kucing, kambing, sapi, kuda, ayam tipis bahkan tidak jelas. Bentuk lobulus adalah heksagonal dan pada daerah antara 3 lobulus jaringan ikat interlobularis menebal membentuk segitiga kiernan (portal triad) didalamnya terdapat : arteria interlobularis, vena interlobularis dan duktus interlobularis.
Parenkhim :
Parenkhim hati terdiri dari sel-sel hati yang membentuk laminae tersusun radier terhadap vena sentralis sebagai pusat lobulus. Diantara laminae terdapat sinusoid, suatu kapiler dengan lumen meluas dna dindingnya terdiri dari endotelial dan sel kuffer (sel RES) (Husrt and Brown, 1970).
Sel hati berbentuk polihedral, diameter 20-25 mikron pada hewan dewasa, sedang pada hewan muda 2-7 mikron. Inti bulat terletak ditengah, dan tiap sel sering mempunyai lebih dari satu inti. Dengan perawrnaan HE pada sitoplasma sering tampak lubang-lubang yang sebenarnya suatu artefak, karena glikogen dan lemak yang larut pada proses pengerjaan sediaan. Untuk menunjukkan glikogen dan lemak pada sel hati diperlukan teknik pewarnaan khusus misalnya : Metode Best untuk glikogen, dan metode Sudan II atau asam osmeum untuk lemak.
Secara mikroskop elektron terlihat pada inti dekat masa khromatin tampak butir-butir berukuran 300 A, dikelilingi daerah agak cerah disebut butir perikhromatin (perichromatin granules). Ternyata butir tersebut mengandung asam nuklein. Pada sitoplasma terdapat daerah Rough dan smmoth endoplasmik retikulum. Rough ER merupakan tempat sintesa protein daerah smmoth terdapat partikel-partikel glikogen Apparatus golgi terdapat berbatasan dengan kanalikuli empedu. Mithokondria tersebar lisosoma terdapat disekitar kanalikuli empedu. Peranan lisosoma adalah untuk pencernaan intraseluler, khususnya untuk organoida dan bahan lain yang telah rusak.
Kanalikuli empedu :
Berbentuk saluran halus terdapat 2 atau 3 sel hati yang berbatasan. Karena sel hati membentuk laminae dan saling beranastosoma maka kanalikuli empedupun saling beranastomose. Secara mikroskopik elektron kanalikuli empedu berbentuk ruang meluas berdiameter 0,5 mikron, dindingnya terdiri dari membran plasma sel hati, yang memiliki mikrovilli menjulur kedalam lumen (Junqucira dkk, 1977 ; Mariano, 1981).
Jalinan kanalikuli empedu akhirnya bermuara kedalam duktus intra lobularis dengan epitel pipih selapis. Selanjutnya empedu dialirkan kedalam duktus intelobularis pada segitiga kerinan.
Saluran empedu :
Pada saluran empedu yang agak besar epithelnya silindris sebaris dengan sel mangkok (Kuda dan kambing). Bahkan dibawah membran basal sering terdapat otot polos (ruminansia). Saluran empedu ekstrahepatis memiliki selaput lendir berkelenjar dengan epitel silindris sebaris dan sel mangkok. Pada tunika propria terdapat kelenjar serous (sapi) dan mukous pada hewan lain. Sering tampak pula adanya folikel getah bening. Tunika muskularis jelas didaerah permuaraan duodenum membentuk diverticulum duodeni. Diverticulum duodeni adalah daerah permuaraan saluran empedu (ductus coledochus) dan saluran getah pankreas (ductus pancreaticus).
Kantung empedu (Vesica fellea)
Bekerja menampung empedu. Dengan banyaknya pembuluh darah dalam dindingnya diduga terjadi pengurangan air atau penambahan sesuatu seperti halnya pada ginjal. Selaput lendir membentuk lipatan-lipatan, epitel permukaan berbentuk silindris sebaris dengan sel mangkok. Pada kutub bebasnya terdapat mikrovilli disebut Antennulae microvilares. Pada beberapa jenis hewan terdapat kelenjar serous dan mukous (Leeson and Leeson, 1976).
Tunika muskularis terdapat 2 lapis, lapis dalam sering memberikan penjuluran kedalam mukosa, lapis luar lebih tebal dari lapis dalam. Kuda tidak memiliki kantong empedu. Empedu tetap dihasilkan tetapi langsung disekresikan kedalam duodenum lewat diverticulum duodeni.
Pembuluh daran dan sinussoid (vaskularisasi)
Sneel (1984) mengatakan hati seperti juga paru-paru mendapat 2 sumber vaskularisasi, satu bersifat nutritif dan dua bersifat fungsional.
- Fungsi Nutritif :
Pemberian darah untuk kebutuhan jaringan hati melalui arteria hepatica, satu cabang dari aorta. Arteria hepatica memasuki hilus hati bercabang menjadi arteria interlobularis selanjutnya masuk lobulus menjadi sinussoid.
- Fungsi Fungsional :
Membawa darah yang mengandung zat-zat makanan yang diserap dari usus halus melalui vena porta. Vena porta memasuki hillus hati bercabang-cabang menjadi vena interlobularis, kemudian menjadi vena interlobularis (segi tiga kiernan) dan akhirnya memasuki lobulus menjadi sinussoid.
Sampai pada sinusoid kedua sumber pembuluh darah bersatu darahnya bercampur. Zat-zat makanan diolah parenkhim hati pada benda asing dibersihkan oleh sel kuffer. Selanjutnya darah masuk kedalam vena sentralis, kemudian bergabung menjadi vena sub lobularis pada jaringan ikat interlobularis diluar segitiga kiernan. Vena terakhir bergabung menjadi vena hepatika dari hati dan bermuara kedalam vena cava caudalis .
PANKREAS
Pankreas adalah kelenjar kedua setelah hati yang berperan penting dalam pencernaan makanan, bahkan lebih penting lagi karena ikut mengatur metabolisme hidrat arang. Pankreas adalah kelenjar ganda, yakni sebagai :
- Kelenjar esokrin :
Kelenjar pankreas sendiri mampu menghasilkan getah pankreas yang mengandung berbagai macam enzim, dan dialirkan kedalam Duodenum.
- Kelenjar endokrin :
Terdiri dari pulau Langerhans yang tersebar secara merata. Hormon yang dihasilkan berperan dalam metabolisme hidrat arang.
Kelenjar pankreas terletak menempel pada Duodenum, kapsula kurang jelas karena mengandung jaringan ikat longgar dna lobulus yang cukup jelas.
Bangun Histologi :
Pankreas merupakan kelenjar tubuloasineus. Lobulasi cukup jelas dengan jaringan ikat yang mengandung pembuluh darah dan saraf, dan saluran getah pankreas. Struktur ujung kelenjarnya mirip dengan kelenjar parotis. Adapun ciri-ciri kelenjar pankreas ini adalah sebagai berikut :
a. Epitel ujung kelenjar berbentuk piramid yang dapat dibedakan adanya dua daerah. Sitoplasma daerah basal mengambil warna gelap dengan biru metilin (basa) klarena mengandung banyak ribonukleoprotein, sedangkan sitoplasma daerah apeks berwarna agak cerah karena banyak mengandung butir skreta (zymogen).
b. Pada lumen ujung kelenjar terdapat sel sentroasiner yang merupakan bagian dari duktus interkalatus yang menjorok ke dalam.
c. Pankreas memiliki duktus interkalatus panjang yang langsung bermuara ke dalam duktus interlobularis diluar lobulus. Duktus striatus tidak terdapat pada pankreas.
d. Pada ujung kelenjar pankreas dilengkapi oleh sel-sel myoepitel (Basket cells)
e. Pankreas memiliki pulau langerhans.
Dengan mikroskop elektron sel asinus ujung kelenjar menunjukkan, pada kutub basal terdapat rough ER dalam bentuk cysternae tersusun paralel. Ribosoma bebas banyak tersebar dalam sitoplasma. Struktur mitokhondria panjang dengan krista mitokhondria cukup jelas. Apparatus golgi terdapat supra nuklear. Lisosoma banyak terdapat disekitar golgi komplek.
Pada kutub bebas sel asinus mikrovilli, meskipun sedikit pendek. Sitoplasmanya banyak mengandung butir zymogen pada saat butir zymogen dieksresikan. Selaput hancur bersama membran plasma, sehingga sekreta berasfek homogen mengisi lumen asinus. Dan membran plasma akan terbentuk kembali.
Pulau Langerhans
Pankreas mammalia memiliki pulau Langerhans yang tersebar pada tiap lobulus, terutama pada ekor pankreas. Diameternya sekitar 100-400 mikron.
Bangun Histologi
Pulau Langerhans merupakan kumpulan sel dengan banyak pembuluh darah rambut, dipisah dari pankreas oleh jaringan ikat tipis. Susunan selnya tidak teratur dan mengambil warna lebih pucat dari sel-sel asinus. Dengan pewarnaan HE butir-butir sekreta tidak jelas, tapi dengan pewarnaan Mallory-azan dapat dibedakan :
a. Sel alpha (Sel A)
Bentuk selnya besar, inti lonjong dan dalam sitoplasma tersebar butir bersifat asidofil (merah) yang tidak larut dalam alkohol.
b. Sel betha (sel B)
Sel serta butir sekretanya lebih kecil dari sel A tapi pada anjing jumlahnya lebih banyak, sekitar 75 % dari seluruh sel. Butir sekreta mudah larut dalam alkohol. Pada anjing, kelelawar dan manusia bentuk sel betha memberikan gambaran kristal dengan matrik cerah mengelilinginya.
c. Sel Delta (sel C)
Sel ini tidak banyak jumlahnya, memiliki butir sekreta berwarna biru. Pada anjing diperkirakan hanya 5 % saja. Butir sekretanya sedikit lebih besar dari sel A.
d. Sel G
Sel ini jarang sekali dijumpai, hanya tampak pada cavia, dan tidak memiliki butir sekreta sama sekali.
Susunan sel-sel pada pulau Langerhans terdapat mengitari pembuluh darah kapiler. Butir sekretanya banyak terdapat pada sitoplasma ebrbatasan dengan kapiler. Dua hormon yang penting adalah :
- Insulin :
Hormon ini dihasilkan oleh sel betha, dan bekerja merangsang perubahan glukosa menjadi glikogen. Apabila tubuh kekurangan insulin, kadar glukosa darah naik (Diabetes Melitus) dan simpanan glikogen dalam otot berkurang. Diabetes yang tidak ditangani dapat mempercepat kematian hewan. Pemberian Alloxan pada hewan percobaan dapat mernagsang kemunduran sel betha.
- Glikogen :
Hormon ini dihasilkan oleh sel alpha yang bekerja yang berlawanan dengan insulin. Bahan ini disebut Hyperglicemic-glycogenolytic factor, sebab dengan pemberian glukagon dapat mengurangi cadangan glikogen hati dan kadar glukosa darah naik. Pemberian kobal klorida berakibat mundurnya sel A sehingga produksi glukagon menurun.
c. Taksonomi Ayam
Phylum : Chordata
Subphylum : Vertebrata
Class : Aves
Subclass : Neornithes
Devisi : Carinatae
Superordo : Neognatae
Ordo : Galliformes
Familia : Phasianidae
Genus : Gallus
Spesies : Gallus domesticus
(Gzrimeks, 1972)
BAB III
MATERI DAN METODA
3.1. MATERI
A. Alat
Alat – alat yang digunakan adalah :
1. Tabung reaksi.
2. Rak tabung reaksi.
3. Kain saring.
4. Kertas saring.
5. Cuter/pisau.
6. Kompor listrik.
7. Pipet volume.
8. Propipet.
9. Corong.
10. Gelas beker
11. Erlenmeyer.
B. Bahan
Bahan- bahan yang digunakan adalah :
1. Pankreas ayam
2. Larutan buffer I
3. Larutan buffer II
4. Casein
5. Aquades
3.2. METODE
A. Pembuatan Larutan Casein
1. Ditimbang casein sebanyak 3,0029 gram menggunakan gelas arloji.
2. Dimasukkan kedalam gelas beaker dan dilarutkan dalam 100 ml larutan Buffer II.
3. Ditambahkan 800 ml aquades kedalam gelas beaker lalu dipanaskan sambil diaduk sampai mendidih.
4. Diambil larutan casein sebanyak 225 ml untuk digunakan dalam pembuatan bating agent.
B. Pembuatan Bating Agent
1. Menyiapkan alat dan bahan yang akan digunakan.
2. Memotong-motong pancreas ayam dengan cara dicincang menggunakan pisau.
Gambar 3. Pankreas ayam
3. Pankreas yang telah dicacah halus lalu ditimbang dengan menggunakan neraca analitik sebanyak 5,0434 gram.
4. Pankreas ayam yang telah ditimbang lalu dimasukkan kedalam gelas beker lalu ditambahkan 100 ml air kran lalu diaduk dengan menggunakan pengaduk kaca.
5. Ditambahkan 1,5026 gram ZA kedalam gelas beker yang telah dicampur dengan pankreas ayam lalu diaduk sampai homogen
6. Dibuat larutan bating agent dengan mengambil larutan casein sebanyak 200 ml casein dan larutan bating agent sebanyak 100 ml kemudian didiamkan selama 10 menit.
7. Diambil larutan tersebut sebanyak 25 ml dan ditambahkan larutan buffer II sebanyak 25 ml lalu disaring menggunakan kertas saring.
8. Dilakukan langkah no. 7 sebanyak 2 kali pada menit ke-20 dan ke-45
9. Endapan yang terbentuk diletakkan didalam kurs porselen lalu dikeringkan didalam oven selama 1 hari pada suhu 1100C.
10. Keesokan harinya, kertas saring yang berisi endapan yang sudah kering ditimbang menggunakan neraca analitik
11. Dicatat berat kertas saring yang sudah kering
BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
A. DATA PRAKTIKUM
Pengukuran aktivitas enzim dari pankreas ayam
Tanggal praktikum : 22 Desember 2011
Data praktikum :
• Berat pankreas : 5,0434 gram
• Berat kasein : 3,0029 gram
• Berat ZA : 1,5026 gram
1. Data Tabulasi
Tabel 1. Data Tabulasi
WAKTU
(menit) KS (gram) KS+E
(gram) E
(gram) 50 ml casein(mg) % E % digesti
15 0,9733 1,0695 0,0962 250 38,42% 61,58%
30 0,9547 1,0555 0,1008 250 40,32% 59,68%
45 0,9715 1,0761 0,1046 250 41,84% 58,16%
60 0,9917 1,0914 0,0997 250 39,88% 60,12%
Keterangan : KS = Berat kertas saring
KS + E = Berat kertas saring + endapan
E =Berat endapan
2. Regresi
Tabel 2. Perhitungan Regresi
Waktu (X) % digesti (Y) Log X Log Y X2 Y2 X1.Y1
15 61,58% 1,176 1,789 1,3829 3,200 2,103
30 59,68% 1,477 1,776 2,1815 3,154 2,623
45 58,16% 1,653 1,764 2,732 3,111 2,915
60 60,12% 1,778 1,779 3,161 3,164 3,163
Jumlah 6,084 7,108 9,0574 12,629 10,809
Menentukan nilai a dan b untuk mencari persamaan regresi linier y = a + bx :
b = 1,193
a = y – bx
a = 1,777 – (1,193 x 1,521)
a = 1,777 – 1,8145
a = - 0,0375
Dari nilai a dan b maka dapat dicari persamaan regresinya yaitu:
Mensubstitusikan nilai a dan b kedalam persamaan
y = a + bx
y = - 0,0375 + 1,193x
koefisien korelasi (r)
r =
=
=
=
=
=
r = -0,0223
Syarat :
nilai y = 40% y = 40
log 40 = 1,6
Y = - 0,0375 + 1,193x
1,6 = - 0,0375 + 1,193x
1,6375 = 1,193 x
x = 1,372
x = 1,372 anti log = 23,550 menit
H = 0,3925 jam
3. Aktivitas Enzym
Rumus A = 1 / GH
A = 1 / 1 x 0,3925
A = 1 / 0,3925
A = 2,547
4. Unit Enzym
UE = 934,678 unit enzym
B. PEMBAHASAN
Enzim adalah senyawa organik, termasuk protein. Pada salah satu rantai, rumus bangun molekul enzim dijumpai/ terdapat bagian yang disebut active enzim yang bertanggung jawab dalam peranan enzim. Enzim secara umum harus mempunyai sifat mampu mengkatalisis proses baik pembentukan maupun penguraian senyawa baru. Enzim secara khusus yaitu yang digunakan pada proses penyamakan kulit harus mempunyai sifat mampu mengkatalisis proses penguraian senyawa baru. Aktivitasnya dipengaruhi oleh suhu, pH dan waktu. Enzim pada proses penyamakan kulit digunakan untuk melisis protein yaitu pada tahap bating.
Bating agent adalah bahan untuk proses bating dalam penyamakan kulit, yang terjadi proses enzimatis. Pada proses bating terjadi proses pelisisan zat-zat kimia, terbentuk void space dan terurainya (splitting) berkas serabut kolagen. Zat-zat kimia yang dilisis oleh enzim dalam proses bating adalah protein elastin, protein globular, lemak, karbohidrat, sel-sel pada epitel folikel rambut, epidermis dan pembuluh darah.
Sumber-sumber enzim yang dapat digunakan pada proses pembuatan bating agent dapat diperoleh dari sel-sel pada tumbuhan, sel-sel pada organ pankreas hewan, dan dalam sel mikroba. Perbedaan antara ketiga sumber enzim tersebut adalah pada letak dimana enzim itu dapat dipanen, kekuatan enzimnya, dan cara memanennya. Enzim pada tumbuhan terletak pada getahnya, enzim pada hewan terletak pada kelenjar pankreas, sedangkan enzim pada mikroba terletak pada sitoplasma sel-selnya.
Kekuatan enzim didefinisikan sebagai kekuatan enzim untuk melisis substrat dalam waktu tertentu. Diantara sumber-sumber enzim, enzim dari bakteri mempunyai kekuatan enzim yang paling baik. mikroba memiliki beberapa kelebihan jika dibandingkan dengan hewan maupun tanaman, yaitu : produksi enzim pada mikroba lebih murah, kandungan enzim dapat diprediksi dan dikontrol, pasokan bahan baku terjamin, dengan komposisi konstan dan mudah dikelola. Cara pemanenannya adalah dengan cara ekstraksi dan kemudian diawetkan sebelum diproses selanjutnya. Salah satu contoh enzim adalah enzim kolagenase, yaitu enzim yang dihasilkan dari mikroba yang anaerob.
Enzim pankreas adalah kelenjar yang termasuk organ tubuh, didalamnya ada sel-sel langerhans dan sel-sel alviolis. Cara memanen enzim pankreas agar enzimnya tidak rusak yaitu dengan cara memisahkannya dari deudenum dengan mengikatkan sebagian jaringan usus deudenum, kemudian diawetkan di dalam plastik kedap udara. Plastik bisa ditaruh di dalam termos yang berisi es dan garam.
Ada beberapa faktor yang berpengaruh terhadap aktivitas enzim kelenjar pankreas yaitu pH, suhu, waktu dan substrat. Pada konsentrasi substrat tertentu perbandingan kecepatan enzim meningkat. Aktivitas enzim sangat bergantung pada pH dimana ia berada. Setiap enzim mempunyai pH optimum yang berarti konsentrasi tertentu dimana reaksi enzim berada dalam keadaan maksimal. pH terbaik adalah yang mendekati netral, kecepatan pepsin yang baik adalah keadaan asam. Suhu juga sangat mempengaruhi aktivitas enzim. Reaksi kimia baik katalis/nonkatalis menjadi cepat reaksinya bila suhu dinaikan. Pada reaksi katalis enzim umumnya hanya berlaku sampai 60oC. Di atas suhu ini akan menonaktifkan enzim. Minimumnya enzim menjadi lambat dan terhenti pada 70oC–80oC.
Bating agent selain bersumber dari tumbuhan, hewan, dan bakteri, juga dapat diperoleh dari bahan paten/ bating agent patent. Bating agent patent dapat disimpan dalam jangka waktu yang lama karena kondisinya kering, terdapat bahan pengawet di dalamnya dan dikemas dalam keadaan kedap udara. Komponen yang terdapat dalam bating agent patent adalah enzim campuran (crude enzim). Crude enzim terdiri dari bahan pengawet sekaligus juga sebagai pengikat (enzim menempel) enzim dan bahan pengisi. Contoh dari bahan yang mempunyai fungsi sebagai pengawet dan pengikat enzim adalah ZA, ammonium sulfat, dll. Bahan pengisi termasuk juga untuk menentukan kekuatan/ menstabilkan kekuatan enzim. Contoh dari bahan pengisi adalah tepung kanji, tepung gergaji yang tidak mengandung zat tannin,dll. Sebagai contoh dari bating agent patent adalah oropon, pancreol, palkobate, dll.
Bating agent berisi enzim yang berfungsi untuk melisis substrat dari zat tertentu. Substrat-substrat yang dilisis oleh enzim itu adalah cairan jaringan, substansi dasar, protein elastis, protein globular dan senyawa kimia yang larut dalam substansi dasar dan cairan jaringan.
Istilah aktivitas enzim biasanya digunakan untuk mengukur kekuatan enzim. Aktivitas enzim adalah kemampuan enzim untuk mendigesti substrat dalam pH dan suhu yang optimal dan jangka waktu tertentu. Aktivitas enzim mempunyai satuan unit enzim berdasarkan standar unit enzim. Unit enzim adalah satuan yang menunjukkan aktivitas enzim berdasarkan berapa substrat yang terdigesti dalam satuan waktu tertentu. Setiap enzim untuk dibandingkan aktivitasnya, masing-masing harus dalam kondisi lingkungan optimal (aktivitasnya optimal). Kalau tidak dilakukan dalam kondisi optimal maka tidak dapat dibandingkan. Lingkungan optimal meliputi kondisi aktivitas, perlakuannya hati-hati dan teliti, serta harus sesuai tahapan/ prosedur.
Untuk menentukan aktivitas dari enzim pada pankreas ayam, terlebih dahulu dicari hubungan antara waktu dan kasein terdigesti (%). Langkahnya yaitu menyatakan analisa regresi dengan absis (x) sebagai waktu dan ordinat y adalah kasein terdigesti. Regresi yang digunakan adalah regresi linear. Namun pada praktiknya/ hasilnya berbentuk non linear. Oleh sebab itu harus ada upaya untuk mengubah menjadi bentuk linear, yaitu dengan logaritma. Dengan menarik/ membaca logaritma di antilog menjadi data sesungguhnya.
Dasar metode northrop menyatakan bahwa setelah terjadi digesti hingga mencapai 40% (nilai Y), maka digesti akan menurun. Setelah x didapat, kemudian di antilogkan akan menjadi satuan menit dan dikonversi menjadi jam. Untuk aktivitas enzim dihitung sebagai satu per berat bating agent yang dikalikan waktu (jam). Unit enzim menurut metode northrop yaitu kemampuan/ kekuatan enzim untuk mendigesti kasein 250 mg dalam waktu satu jam.
Penentuan nilai a dan b dimaksudkan untuk menentukan persamaan y = a + bx. Nilai a diperoleh sebesar -0,0375 dan nilai b diperoleh sebesar 1,193. Sehingga persamaan regresinya adalah y = -0,0375 + 1,193x. Koefisien korelasi (r) dari perhitungan ini adalah - 0,0223 artinya bahwa data yang diperoleh kurang baik karena koefisien korelasinya kurang dari 1.
Dari persamaan y = -0,0375 + 1,193x, dapat dicari nilai x dengan menggunakan logaritma 40, untuk nilai logaritma 40 (digesti 40%), waktu yang digunakan untuk mendigesti adalah 23,550 menit atau 0,3925 jam. Setelah mengetahui waktu yang dibutuhkan untuk mendigesti casein diketahui, selanjutnya dapat dicari nilai aktivitas enzym, nilai aktivitas enzim (A) dengan log 40 sebesar 2,547. Unit enzim adalah kemampuan/ kekuatan enzim untuk mendigesti kasein 250 mg dalam waktu 1 jam. Dari rumus yang ada maka dapat dihitung unit enzimnya, yaitu sebesar 934,678 unit enzym.
Menurut northrop, apabila mendigesti kasein dengan enzim telah tercapai 40% memerlukan waktu 1 jam, dinyatakan bahwa kekuatan enzim dinyatakan satu unit kekuatannya. Makin kecil bilangan enzimnya (waktu), maka makin besar kekuatannya. Untuk enzim pankreas ayam yang telah praktikan uji kekuatannya, pada y =40% waktu yang dibutuhkan adalah 0,3925 jam.
Dapat disimpulkan bahwa aktivitas enzim maksimal untuk pankreas ayam dengan perbandingan pankreas: filler 1:3 yaitu dengan A = 2,547 dengan kekuatan enzim 934,678 UE.
Dapat dikatakan bahwa enzim pankreas dengan perbandingan pankreas: filler 1:3 kekuatan enzimnya adalah lebih dari 1 unit kekuatannya. Dapat dikatakan pula bahwa enzim pankreas dengan perbandingan pankreas: filler 1:3 kekuatan enzimnya adalah lebih dari 1 unit kekuatannya.
Unit enzim dikatakan rendah apabila nilainya kurang dari 500, unit enzim dikatakan sedang apabila nilainya antara 500-1000, dan unit enzim dikatakan tinggi apabila nilainya lebih dari 1000. Dari nilai yang ada maka dapat disimpulkan bahwa enzim dari pankreas ayam yang diekstrak mempunyai kekuatan enzim yang sedang yaitu 934,678 UE.
Bila substrat ditambahkan dalam jumlah banyak, hal itu tidak mempengaruhi pada kekuatan enzim yang diperoleh. Karena kekuatan enzim banyak atau sedikitnya dipengaruhi oleh banyaknya enzim yang mendigesti protein, perbandingan filler yang digunakan, waktu yang digunakan untuk mendigesti casein, pH dan suhu.
Kofaktor yang digunakan/ bahan yang bereran sebagai kofaktor pada pengujian aktivitas enzim ini adalah buffer II. Buffer II menghentikan kerja dari enzim karena pada saat penambahannya tercapai pH titik isoelektrik. Hal tersebut ditandai dengan terjadinya presipitasi/ penggumpalan.
Pada praktikum yang dilakukan sebelum pankreas diekstrak, pankreas disimpan dahulu dalam pendingin dengan tujuan untuk menghindarkan pankreas dari kerusakan akibat pengaruh suhu, ataupun pengaruh dari gaya mekanis.
Pada zaman dahulu, proses bating pada penyamakan dilakukan dengan menggunakan kotoran anjing karena di dalam kotoran tersebut terkandung enzim yang bisa mendigesti protein pada kulit sehingga kulit akan menjadi lemas.
Enzim adalah suatu katalisator protein yang mempercepat reaksi kimia dalam makhluk hidup atau dalam system biologic. Pada dasarnya adalah untuk menurunkan keperluan energi aktifasi yang digunakan untuk reaksi kimia. Protein enzim disebut dengan Apoenzim mempunyai struktur 3 dimensi dan bagian yang bukan protein disebut Koenzim. Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.
Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap.
Dari penjelasan diatas, kami melakukan percobaan membuatlarutan bating agent menggunakan pancreas hewan khususnya pancreas ayam (boiler).
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG :
1 Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
2 Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
3 Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
4 Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.
Uji Aktifitas Enzim
Seperti halnya katalisator, enzim dapat mempercepat reaksi Kimia dengan menurunkan energi aktivasinya. Enzim tersebut akan bergabung sementara dengan reaktan sehingga mencapai keadaan transisi dengan energi aktivasi yang lebih rendah daripada energi aktivasi yang diperlukan untuk mencapai keadaan transisi tanpa bantuan katalisator atau enzim.
Dalam percobaan terlebih dahulu menimbang casein sebanyak 3,0029 gram dan melarutkannya dengan 1000 ml aquadest. Setelah itu 200 ml dari larutan casein ditambah 100 ml larutan bating agent dan didiamkan selama masing – masing selang 15 menit. Setelah itu hentikan aktifitasnya dengan 25 ml larutan buffer II. Campuran tersebut disaring, ditimbang kertas saring dan endapan terebut. Mencari aktivitas masing-masing enzim dengan menghitung antar sisa endapan dan awal berat kertas saring.
BAB V
PENUTUP
KESIMPULAN
Adapun kesimpulan yang dapat ditarik dari pembahasan adalah :
1. Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.
2. Enzim adalah suatu katalisator protein yang mempercepat reaksi kimia dalam makhluk hidup atau dalam system biologik.
3. Aktivitas enzim adalah peranannya sebagai katalis hanya terhadap satu reaksi atau beberapa reaksi yang sejenis saja.
4. Aktivitas enzym pankreas ayam adalah 2,547.
5. Enzim dari pankreas ayam yang diekstrak mempunyai kekuatan enzim yang sedang yaitu 934,678 UE.
BAB VI
DAFTAR PUSTAKA
http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim
file:///I:/materi%20enzim%20terbaru/Ayam.htm
file:///I:/materi%20enzim%20terbaru/iii-histologi-sistem-pencernaan-unggas.html
Tidak ada komentar:
Posting Komentar